Zusammenfassung
Wie wir vor fünf Monaten1) gezeigt haben, entsteht bei der Hydrolyse des Seidenfibroïns durch starke kalte Schwefel- oder Salz-Säure in reichlicher Menge ein Dipeptid des Glykocolls und d-Alanins, das in Form seines Anhydrids isolirt wurde. Wir haben selbstverständlich die Methode, durch welche dieses wichtige Resultat erzielt wurde, auch auf andere Proteine angewandt und können heute über zwei neue Dipeptid-anhydride berichten, die unter ähnlichen Bedingungen entstanden sind. Das eine davon ist aus l-Tyrosin und Glykocoll zusammengesetzt und entsteht ebenfalls aus Seidenfibroïn. Es wurde schon am Schlüsse der ersten Mittheilung kurz erwähnt. Die weiteren Beobachtungen haben unsere damals ausgesprochene Ansicht über seine Zusammensetzung ganz bestätigt, denn es ist uns gelungen, seine Identität mit einem synthetisch gewonnenen Glycyl-l-tyrosinanhydrid zu beweisen.
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Literatur
Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 39, 572 [1906]. (Proteine I, S. 624.)
Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 39, 2060 [1906]. (Proteine I, S. 624.) Vgl. auch Zeitschr. f. physiol. Chem. 47, 143 [1906].
*) Vergl. S. 424.
*) Vergl. S. 344.
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Dieses Kapitel ist Teil des Digitalisierungsprojekts Springer Book Archives mit Publikationen, die seit den Anfängen des Verlags von 1842 erschienen sind. Der Verlag stellt mit diesem Archiv Quellen für die historische wie auch die disziplingeschichtliche Forschung zur Verfügung, die jeweils im historischen Kontext betrachtet werden müssen. Dieses Kapitel ist aus einem Buch, das in der Zeit vor 1945 erschienen ist und wird daher in seiner zeittypischen politisch-ideologischen Ausrichtung vom Verlag nicht beworben.
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Fischer, E., Abderhalden, E. (1923). Bildung von Dipeptiden bei der Hydrolyse der Proteine. In: Bergmann, M. (eds) Untersuchungen über Aminosäuren, Polypeptide und Proteine II (1907–1919). Emil Fischer Gesammelte Werke. Springer, Berlin, Heidelberg. https://doi.org/10.1007/978-3-642-51825-6_70
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