Summary
Covalent affinity chromatography with thiol-disulphide interchange (CAD-TDI) is a method for the separation of thiolproteins based on the interaction between disulphide bridges immobilised on a insoluble support and thiol groups in the protein undergoing separation. Mercury-thionein, cadmium-thionein and apothionein have been used as low molcular weight thiolproteins rich in cysteine residue. The proposed separation mechanism is more complex than those in the literature and can have anionic, cationic or a free radical character depending on the protein, the ligand and the conditions during separation.
Article PDF
Similar content being viewed by others
Avoid common mistakes on your manuscript.
References
P. J. Larence, J. L. Strominger, J. Biol. Chem.245, 3653 (1970).
Y. Ashani, J. B. Wilson, Biochim. Biophys. Acta.276, 317 (1972).
S. A. Barker, C. J. Grey, J. C. Irenson, R. C. Parker, J. V. McClaren, Biochem. J.139, 555 (1974).
P. M. Blumberg, J. C. Strominger, Proc. Natl. Acad. Sci. USA.69, 3751 (1972).
H. V. Voss, Y. Ashani, J. B. Wilson, Meth. Enzymol.34, 581 (1974).
D. R. Grassetti, M. E. Brooke, J. F. Murray Jr., J. Mol. Chem.8, 753 (1965).
G. L. Ellman, Arch. Biochem. Biophys.74, 443 (1958).
G. L. Ellman, Arch. Biochem. Biophys.82, 70 (1959).
D. R. Grassetti, J. F. Murray Jr., Arch. Biochem. Biophys.119, 44 (1967).
S. Bitny-Szlachto, Acta Polon. Pharm.17, 373 (1960).
S. Bitny-Szlachto, J. Kosinski, M. Niedzielska, Acta Biochim. Plon.20, 347 (1963).
K. Brocklehurst, J. Carlsson, M. P. J. Kiersten, E. M. Crook, Biochem. J.133, 573 (1973).
R. Axen, H. Drevin, J. Carsson, Acta Chem. Scand. B29, 471 (1975).
L. J. Lin, J. P. Foster, Anal. Biochem.63, 485 (1975).
J. Carlsson, R. Axen, K. Brocklehurst, E. M. Crook, Eur. J. Biochem.44, 189 (1974).
J. Carlsson, J. Olsson, R. Axen, H. Drevin, Acta Chem. Scand. B30, 180 (1976).
R. Norris, K. Brocklehurst, Biochem. J.159, 245 (1976).
C. R. Lowe, Eur. J. Biochem.76, 391 (1977).
C. R. Lowe, Eur. J. Biochem.76, 401 (1977).
C. R. Lowe, Eur. J. Biochem.76, 411 (1977).
J. Carlsson, A. Svenson, FEBS Lett.42, 183 (1974).
A. Egorov, A. Svenson, L. Ryden, J. Carlsson, Proc. Natl. Acad. Sci. USA.72, 3029 (1975).
L. Ryden, H. Norder, J. Chromatogr.215, 341 (1981).
L. Ryden, Eur. J. Biochem.26, 380 (1972).
L. Ryden, D. Eaker, FEBS Lett.53, 279 (1975).
R. C. Sykes, FEBS Lett.61, 180 (1974).
J. H. R. Kagi, B. L. Vallee, J. Biol. Chem.235, 3460 (1960).
J. H. R. Kagi, B. L. Vallee, J. Biol. Chem.236, 2435 (1961).
J. H. R. Kagi, S. R. Himmelhoch, P. D. Whanger, J. L. Bethune, B. L. Vallee, J. Biol. Chem.249, 3537 (1974).
J. D. Otvos, I. M. Armitage, J. Am. Chem. Soc.101, 3734 (1979).
J. D. Otvos, I. M. Armitage, Proc. Natl. Acad. Sci. USA77, 7094 (1980).
A. Galdes, M. Vasak, H. A. O. Hill, J. H. R. Kagi, FEBS Lett.92, 17 (1978).
A. K. M. Kabzinski, T. Paryjczak, Chem. Anal.36, 111 (1991).
A. K. M. Kabzinski, T. Paryjczak, Chem. Anal.36, 123 (1991).
A. K. M. Kabzinski, T. Paryjczak, Chem. Anal.36, 699 (1991).
O. H. Lowry, N. J. Rosenbrough, A. L. Farr, R. J. Randal, J. Biol. Chem.93, 265 (1951).
W. Mejbaum-Katzenellenbogen, Acta Biochim. Polon.11, 279 (1959).
R. J. Ackerman, J. F. Robyt, Anal. Biochem.50, 656 (1972).
P. H. W. Butterworth, H. Baum, J. W. Porter, Arch. Biochem. Biophys.118, 716 (1967).
L. Magos, A. A. Cernik, Brit. J. Ind. Med.26, 25 (1969).
J. K. Piotrowski, B. Trojanowska, E. Mogilnicka, Med. Pracy.24, 313 (1973).
P. Andrews, Biochem. J.91, 222 (1964).
P. Andrews, Biochem. J.98, 595 (1965).
G. K. Ackers, Biochemistry3, 723 (1964).
P. C. Laurent, J. Killander, J. Chromatogr.14, 317 (1964).
A. K. M. Kabzinski, T. Paryjczak, Chem. Anal.33, 427 (1988).
A. K. M. Kabzinski, T. Paryjczak, Zesz. Nauk. PL.43, 456 (1991).
A. K. M. Kabzinski, T. Paryjczak, Chromatographia27, 247 (1989).
M. Webb, A. T. Etienne, Biochem. Pharmacol.26, 25 (1977).
K. T. Suzuki, T. Maitani, J. Pharm. Dyn.65, 20 (1983).
K. S. Squibb, R. J. Cousins, Biochem. Biophys. Res. Commun.75, 806 (1977).
L. Ryden, H. F. Deutsch, J. Biol. Chem.253, 519 (1978).
U. Weser, F. Donay, H. Rupp, FEBS Lett.32, 171 (1973).
G. Sokolowski, W. Pilz, U. Weser, FEBS Lett.48, 222 (1974).
G. Sokolowski, U. Weser, Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem.356, 1715 (1975).
H. Rupp, U. Weser, FEBS Lett.44, 293 (1974).
H. J. Hartman, U. Weser, Biochim. Biophys. Acta491, 211 (1977).
H. Rupp, U. Weser, Biochim. Biophys. Res. Commun.72, 223 (1976).
W. Paschen, U. Weser, Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem.356, 727 (1975).
H. Rupp, U. Weser, Metallothionein, J. H. R. Kagi, M. Nordberg, Eds., Birkhäuser, Basel 1979, p. 231.
H. J. Hartman, H. Rupp, U. Weser, Metallothionein, J. H. R. Kagi, M. Nordberg, Eds., Birkhäuser, Basel 1979, p. 207.
I. Bremner, B. W. Young, Chem. Biol. Interact.10, 13 (1977).
U. Weser, H. Rupp, F. Donay, F. Linneman, W. Voelter, W. Voetsch, G. Jung, Eur. J. Biochem.39, 127 (1973).
D. M. Templeton, M. G. Cherian, Biochem. J.221, 569 (1984).
J. L. Phillips, Biochem. Biophys. Res. Commun.114, 998 (1983).
H. Rupp, W. Voelter, U. Weser, Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem.356, 755 (1975).
U. Prinz, U. Weser, Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem.356, 767 (1975).
H. Rupp, U. Weser, Biochim. Biophys. Acta533, 209 (1978).
E. Carpene, O. Cattani, G. Hakim, G. P. Serrazabetti, Comp. Biochem. Physiol.74C, 331 (1983).
J. Overnel, Comp. Biochem. Physiol.77C, 245 (1984).
K. T. Suzuki, U. Ebihara, H. Akitomi, M. Nishikawa, R. Kawamura, Comp. Biochem. Physiol.76C, 33 (1983).
D. R. Winge, K. A. Miklossy, Arch. Biochem. Biophys.214, 80 (1982).
T. Y. Li, D. T. Minkel, C. F. Shaw, D. H. Petering, Biochem. J.193, 441 (1981).
M. J. Taylor, T. Richardson, J. Food. Sci.45, 1223 (1980).
R. D. Anderson, W. P. Winter, J. J. Maher, J. A. Bernstein, Biochem. J.174, 327 (1978).
H. Tsunoo, K. Kino, H. Nakajima, A. Hata, I. Y. Huang, J. Biol. Chem.253, 4172 (1978).
R. G. Pearson, J. Am. Chem. Soc.85, 3533 (1963).
R. G. Pearson, J. Chem. Educ.45, 581 (1968).
R. G. Pearson, J. Chem. Educ.45, 643 (1968).
J. B. Gilbert, M. C. Otey, J. Z. Hearon, J. Am. Chem. Soc.77, 2599 (1954).
N. C. Li, B. E. Body, J. M. White, J. Am. Chem. Soc.79, 5859 (1957).
C. B. Monk, Trans. Faraday Soc.47, 258 (1951).
C. B. Monk, Trans. Faraday Soc.47, 292 (1951).
C. B. Monk, Trans. Faraday Soc.47, 297 (1951).
D. J. Perkin, Biochem. J.57, 702 (1954).
M. Tichy, M. Horejsi, M. Cikrt, J. Hyg. Epid. Microbiol. Immunol.24, 309 (1980).
A. Rothstein, Mercaptans the biological targents for mercurials, T. W. Miller, T. W. Clarkson, Eds., in “Mercury, Mercurials and Mercaptans” C. C. Thomas Publ, Springfield USA 1973, p. 68.
L. Magos, Metabolic factors in the distribution and half time of mercury after exposure to different mercurials, J. Gut, M. Cikrt, G. A. Plaa, Eds., in Industrial and Environmental Xenobiotics, Springer Verlag, Berlin-Heidelberg FRG 1981, p. 1.
A. K. M. Kabzinski, Eur. J. Biochem. — submitted for publication.
O. Smith, Science150, 1595 (1965).
R. E. Benesh, R. Benesh, J. Am. Chem. Soc.80, 1666 (1958).
R. E. Benesh, R. Benesh, J. Am. Chem. Soc.77, 5877 (1955).
R. E. Benesh, R. Benesh, W. I. Rogers, The Glutathione, S. Colowick, M. Lazarow, E. Rocker, D. R. Schwartz, E. Stadman, E. Waelsch, Eds., New York, USA 1954, p. 31.
J. E. Eager, W. E. Savige, Photochem. Photobiol.2, 25 (1963).
A. Schobert, H. Grafje, Anal. Chem.617, 71 (1958).
A. P. Ryle, F. Sanger, Biochem. J.60, 535 (1955).
E. S. G. Barron, Z. B. Miller, C. Kalnitsky, Biochem. J.41, 62 (1947).
A. Y. Kojima, C. Berger, B. L. Vallee, J. H. R. Kagi, Proc. Natl. Acad. Sci. USA73, 3413 (1976).
Y. Kojima, J. H. R. Kagi, Trends Biochem. Sci.3, 90 (1978).
A. V. Schally, R. J. Guillemin, J. Biol. Chem.239, 1038 (1964).
D. Jarvis, A. N. Ryden, A. J. Schofield, J. Am. Chem. Soc.38, 1752 (1961).
A. G. Loely, T. J. Edsall, J. Biol. Chem.211, 829 (1954).
L. Lorand, Nature166, 694 (1950).
H. A. Scheraga, M. Laskowski, Adv. Protein Chem.12, 1 (1957).
C. A. M. Mauritzen, P. Stewart, Nature197, 48 (1963).
R. W. Burley, Nature175, 510 (1955).
A. M. Woodin, Biochem. J.57, 99 (1954).
A. Kessler, H. Zahn, Textil. Res. J.28, 357 (1958).
C. J. Epstain, R. F. Goldberg, M. Young, C. B. Anfinsen, Arch. Biochem. Biophys. Suppl.1, 223 (1962).
C. Huggins, D. F. Tapley, E. V. Jensen, Nature167, 592 (1951).
V. J. Lumper, H. Zahn, Adv. Enzymol.27, 220 (1965).
A. Hughes, Gold Spring Harbour Symp. Quant. Biol.14, 79 (1950).
A. J. Canty, R. Kishimoto, Aust. J. Chem.30, 669 (1977).
A. J. Canty, R. Kishimoto, Inorg. Chim. Acta24, 109 (1977).
H. Porter, Biochem. Biophys. Res. Commun.56, 661 (1974).
I. Bremner, B. W. Young, Biochem. J.155, 631 (1976).
I. Bremner, B. W. Young, Biochem. J.157, 517 (1976).
T. J. Wallace, J. M. Miller, H. Probner, A. Schriesheim, Proc. Chem. Soc.26, 384 (1962).
P. J. Smentowski, J. Am. Chem. Soc.85, 3036 (1963).
W. Strickes, I. M. Kalthoff, J. Am. Chem. Soc.75, 1723 (1951).
W. Strickes, I. M. Kalthoff, J. Am. Chem. Soc.75, 1728 (1951).
D. Cavallini, C. D. Morav, S. Dupre, G. Rotilic, Arch. Biochem. Biophys.130, 354 (1969).
S. G. Barron, Adv. Enzylmol.11, 201 (1951).
C. G. Overberger, K. H. Bury, W. H. Daly, J. Am. Chem. Soc.87, 4125 (1965).
C. G. Overberger, J. J. Ferraro, J. Org. Chem.27, 3539 (1962).
W. Strickes, I. M. Kalthoff, J. Am. Chem. Soc.75, 1723 (1951).
W. Ferdinand, W. H. Stein, S. Moore, J. Biol. Chem.240, 1150 (1970).
H. J. Nikkel, J. F. Foster, Biochemistry10, 4479 (1971).
W. L. Hughes, J. Am. Chem. Soc.69, 1836 (1947).
W. L. Hughes, Ann. N. Y. Acad. Sci.65, 454 (1950).
R. Arnon, E. Shapiro, J. Biol. Chem.244, 1033 (1969).
E. Sperling, J. Burstein, I. Z. Steinberg, Biochemistry8, 3810 (1969).
E. Sperling, I. Z. Steinberg, J. Biol. Chem.246, 715 (1971).
T. M. Jovin, P. T. Englund, A. Kornberg, J. Biol. Chem.244, 3009 (1969).
A. P. Ryle, F. Sanger, Biochem. J.60, 535 (1955).
M. Dixon, A. Tunnicliffe, Proc. Roy. Soc.94, 266 (1923).
D. C. Harrison, Biochem. J.21, 1404 (1927).
E. Jellum, Acta Chem. Scand.18, 1887 (1964).
B. Kruger, O. Meyer, Biochim. Biophys. Acta912, 357 (1987).
B. S. Baines, K. Brocklehurst, P. R. Carey, M. Jarvis, E. Salik, A. C. Storer, Biochem. J.233, 119 (1986).
M. Persson, L. Bulow, K. Mosbach, FEBS Lett.270, 41 (1990).
A. C. de Graaf-Hess, A. de Kok, FEBS Lett.143, 261 (1982).
H. Palissa, H. von Dohren, H. Kleinkauf, H. H. Ting, J. E. Baldwin, J. Bacteriol.171, 5720 (1989).
L. Holmquist, J. Biochem. Biophys. Meth.19, 93 (1989).
L. Speziale, T. C. Detwiler, Arch. Biochem. Biophys.286, 546 (1991).
Author information
Authors and Affiliations
Rights and permissions
About this article
Cite this article
Kabzinski, A.K.M. The mechanism of separation of polythiolpeptides and metallopolythiolpeptides by covalent affinity chromatography. Chromatographia 35, 439–447 (1993). https://doi.org/10.1007/BF02278599
Received:
Revised:
Accepted:
Issue Date:
DOI: https://doi.org/10.1007/BF02278599